Lipooksygenazy

(polinenasysch K-M :. tlenu oksydoreduktazy tłuszczowych) klasy enzymów oksydoreduktazy katalizowania utleniania polinenasysch . tłuszczowych K-M (PUFA) cząsteczka zawiera RYH-1, 4- cis cis -pentadienovy ugrupowanie przy jednoczesnym przemieszczeniu podwójnego wiązania:


C w kompleksie wynosi utlenia etery PUFA, w tym glicerydy i estry steroli, polinienasycone. alkohole i halogenki alkilowe. Jest również zdolny do katalizowania utleniania wielonienasyconych kwasów tłuszczowych, zawierających więcej niż dwa wiązania podwójne, w celu utworzenia digidroperoksidov z trzech sprzężonych wiązań podwójnych w cząsteczce. L. wykryto w wegetatywnych części, owoce (nasiona soi, pszenicę, groch, pomidory, etc.) i bulwy (ziemniaków), roślin i komórek krwi (krwinek białych we krwi, płytki krwi, retikulocytów) i tkanek zwierzęcych (płuca, nerki, śledzionę, serce i inne). Zlokalizowane preim. w fazie wodnej komórek cytoplazmy (cytosolu); sugerują, że niektóre L. mogą istnieć w formie związanej z błoną. Cząsteczka L. (masa cząsteczkowa 60 000 - 100 000) u zwierząt i pewnych roślin składa się z pojedynczego łańcucha polipeptydowego. Zawiera w centrum aktywnym jon nie-hemu Fe 3+ (zrekonstruowana forma L. jest nieaktywna); wyjątkiem są grzyby, w których znajdują się L. zawierające rośliny L. Rośliny mają optymas. katalityczny. aktywność enzymu przy pH 6-7 lub 9-10 (zależnie od źródła i izoenzymu) u zwierząt - przy pH 7, 4-7, 8; pI wynosi zwykle 5-6.Zbadano sekwencję aminokwasów L. soi i częściowo retikulocyty. Aktywatory L. są wodoronadtlenkami PUFA (w niskich stężeniach), w których hemolizę w aktywnym centrum Fe 2+ utlenia się do Fe 3+ . W warunkach beztlenowych, LA wykazuje aktywność "peroksydazy", przywracając w obecności wodoronadtlenki PUFA. substrat do pochodnych hydroksylowych. Inhibitory L. - chelaty metali, niektóre przeciwutleniacze, flawonoidy, acetylenowe analogi substratów i hydroksy pochodne PUFA. Gromadzenie produktów enzymatycznych ration (wodoronadtlenki PUFA) powoduje nieodwracalną inaktywację L. z powodu utleniania aminokwasów zawierających siarkę, które są częścią aktywnego centrum enzymu. Biol. rola LA nie została w pełni ustalona. Sugeruje się, że L. może uczestniczyć np. W niszczeniu biomembran. podczas transformacji retikulocytów w erytrocyty. W leukocytach i innych typach komórek L. biorą udział w biosyntezie leukotrienów i lipoksyn (skoniugowanych tetraenów). Lit. : Lankin V. 3., "Ukraiński dziennik biochemiczny". 1984. v. 56, nr 3. p. 317-31 Lankin V. 3. [i inne], "Biochemia." 1985, w. 50, c. 11. p. 1894-1900; Vliegenthart J., Veldink S., w książce. : Wolne rodniki w biologii, w. 5. N. Y. U 1982, str. 29-64; Hansson G., Malmsten C., Radmark O., w książce. : Prostaglandyny i podobne substancje, Amst. N.Y. Oxf. , 1983. str. 127-69. In. Z. Lankin.

Encyklopedia chemiczna. - M .: radziecka encyklopedia. Ed. I. L. Knunyants. 1988.