Wybór Redakcji

Lizozym

(muramidazy) enzym hydrolazy klasę, która katalizuje hydrolizę b-1, 4-glikozydowe między resztami z N-acetyloglukozaminy i N-acetylomuraminowym do was (patrz p-lu). peptydoglikan ściany komórkowej bakterii. Hydrolizuje to samo wiązanie w polimerze składającym się z pozostałości N-acetyloglukozaminy (chityny), ale z dużo mniejszą szybkością. Znaleziono prawie wszystkie organizmy. Kręgowce zawierają ch. arr. we łzach, ślinie, śledzionie, płucach, nerkach i leukocytach; w tkankach jest zlokalizowana w lizosomach.


Wyróżniono ponad 50 litrów i studiowano z różnych źródeł. Wszystkie składają się z pojedynczego łańcucha polipeptydowego i są silnie podstawowymi białkami (pI 10, 5-11). Haib. Badano białko L. z jaj kurzych (masa cząsteczkowa: 14306). Jego struktura jest całkowicie określona, ​​w tym struktura trzeciorzędowa. Cząsteczka ma kształt zbliżony do kształtu elipsoidy o osiach 3, 0 i 4, 5 nm. Przecina ukośne szczeliny w sorpcji roju występuje i hydrolizy podłoża (w których jednostki m. B. 6 glycopyranose związany). Szczelina ma kieszonkę hydrofobową, w której znajduje się grupa acetamidowa N-acetyloglukozaminy. Ważną rolę w mechanizmie hydrolizy wiązania glikozydowego odgrywa grupę C (O) O - pozostałość asparaginowego do wy (spolaryzować wiązanie) i niezdysocjowanej karboksylową glutaminowego-ty (donor protonów). Optimum. warunki do rozpadu (zniszczenia) mikrobicydów Microccocus lysodeikticus (zwykle badany substrat L.) - pH 6-7, siła jonowa p-ra 0, 1 jonów Cl - więcej aktywujących L .; w przypadku braku soli jego aktywność gwałtownie spada. Wzrost temperatury do 60 ° C zwiększa aktywność L; dalsze ogrzewanie odwracalnie dezaktywuje enzym. P-D (zwłaszcza w środowisku kwaśnym przy pH 2-3), L. wytrzymywać bez nieodwracalnej denaturacji krótkim wrzenia. W postaci suchej, enzym wytrzymuje ogrzewanie w temperaturze 160 ° C przez 1 h konkurencyjne inhibitory L. -. O strukturze podobnej do podłoża z małych oligosacharydów liczba jednostek lub monosacharydy, np. N-acetyloglukozamina i oligomer zawierający 2 lub 3 jego pozostałości. U kręgowców L. wykonuje funkcje niespecyficzne. bariera antybakteryjna. Mechanizm działania jest spowodowany zdolnością enzymu do rozbicia ściany komórkowej bakterii i spowodowania ich lizy. L. jest stosowany w medycynie jako środek przeciwbakteryjny (w tym jako dodatek do żywności dla dzieci). Lit. Bucharin OV, Wasiliew, NV, lizozymu i jego rola w biologii i medycynie, Tomsk, 1974; Podstawy biochemii, przeł. z angielskim. , t. I, M., 1981, str. 313-17; Lisozyme, wyd. E. F. Osserman, R. E., Canfield, S. Beychok, N. Y., 1974; Jolles P., Jolles J., "Molec. And Cell Biochem.", 1984, v. 63, nr 2, str. 165-89. H. A. Kravchenko.


Encyklopedia chemiczna. - M .: radziecka encyklopedia. Ed. I. L. Knunyants. 1988.