Plazmina

klasy enzymów hydrolaza, katalizująca cięcie fibryny, powodująca zniszczenie skrzeplin. P. -glycoprotein (około 92 moli TH ....), składające się z dwóch łańcuchów polipeptydowych połączonych Schs spoiwo: ciężkie (.. około 68 moli TH ..) i lekki (około 25 moli TH .... ) k raj zawiera aktywne miejsce enzymu, tworzone przez reszty Ser-740, His 602 i Asp-734 (listy. oznaczenie cm. Art. aminokwasów). Fibryna P. hydrolizuje wiązania peptydowe utworzone przez lizynę i argininę. P. substraty są również: fibrynogen, czynniki krzepnięcia V, VIII, XII, glikoproteiny składniki błony płytek Cl SO i układ C5 uzupełnienie in

<.! --1 ->

w osoczu AP w postaci proenzymu (prekursor), plazminogenu, do ING występuje w dwóch postaciach, różniących się zawartością składnika węglowodanowego. Jedna forma zawiera glikozylir. pozostałości Asn-288 i Thr-345, inne - tylko glikozylowane Thr-345. Razl. zawartość sialowego c-t w składnikach węglowodanowych decyduje o wielości izofrakcji proenzymatycznej.

Plazminogen jest syntetyzowany w komórkach wątroby. Ugrupowaniem białko to jednołańcuchowy polipeptyd składający się z ludzkiej 790 reszt aminokwasowych (w pełni odszyfrowanych P. struktury pierwotnej i genów). Struktura trzeciorzędowa plazminogenu reprezentowane przez siedem domen: Pięć z tych homologicznych krendsleob różny konstrukcji mol.m. każdy ok. 10 tysięcy podobnych struktur znajduje się w protrombinie, aktywatorze tkankowego plazminogenu, urokinazy i czynniku XII krzepnięcia krwi. Te dwie domeny są utworzone przez część łańcucha polipeptydowego odpowiadającą łańcuchowi lekkiem plazminy. A pięć domen deleobraznyh rolka znajdują się z miejsca wiązania lizyny i argininy, które są puste przestrzenie w formowanym RYH reszt aminokwasowych zaangażowanym preim podłoża. aromatyczny, natura. Miejsca te określają powinowactwo plazminogenu i plazmin do fibryny, w której zachodzi transformacja. plazminogen w P. Towarzyszy temu rozszczepienie jednego wiązania peptydowego między argininą i waliną w pozycjach odpowiednio 560 i 561. W tym przypadku powstaje dwuniciowa struktura P. Ciężki łańcuch piramid zawiera wszystkie pięć domen precla plazminogenu.

Język PA z reszty do glutaminowego-sobą na N-końcu jest zdolny katalitycznie przez hydrolizę wiązania peptydowego pomiędzy dwoma aminowymi reszt lizyny kwasu w pozycjach 76-77 i odszczepienie N-końcowej peptyd z mol. m. 9 tysięcy transformacji. w Lys-P. , który ma większe powinowactwo do fibryny. Obie formy AP są zdolne do rozszczepienia tego wiązania w proenzymie z utworzeniem Lys-plazminogenu. Ostatni punkt zwrotny. w Lys-P. w wyniku działania enzymów. -, aktywatora tkankowego plazminogenu urokinazy plazminogenu, kompleksu z aktywacji plazminogenu streptokina-Zoe wsp przyspieszenia 1000 razy w obecności. fibryny, w której stężeniu koncentruje się proenzym i jego aktywatory. Wiązanie fibryny AP chroni z inhibitorem inaktywacji 2 antyplazmina osocza krwi, np. A. interakcji. z nim biorą udział te same fragmenty struktury enzymu, które uczestniczą w wiązaniu fibryny.

Lit. : Novokhatny VV, Matsuka Yu V., "Biochemia zwierząt i ludzi", 1989, nr 13, str. 36-45; Castellino F. J., "Chem. Rev.", 1981, v. 81, nr 5, str. 431-46. I. P. Baskov.


Encyklopedia chemiczna. - M .: radziecka encyklopedia. Ed. I. L. Knunyants. 1988.